Struktūra un funkcijas
Hemoglobīns ir metaloproteīns, kas atrodas sarkanās asins šūnās, kas atbild par skābekļa transportēšanu asinsritē. Faktiski skābeklis ūdenī ir tikai nedaudz šķīstošs; tādēļ asinīs izšķīdinātie daudzumi (mazāk nekā 2% no kopējā daudzuma) nav pietiekami, lai apmierinātu audu metaboliskās vajadzības. Tāpēc ir acīmredzama vajadzība pēc konkrēta pārvadātāja.
Asinsrites plūsmā skābeklis nevar tieši un atgriezeniski saistīties ar olbaltumvielām, kā tas ir metālu, piemēram, vara un dzelzs gadījumā. Nav pārsteidzoši, ka katra hemoglobīna olbaltumvielu apakšvienības centrā, kas iesaiņots proteīna apvalkā, mēs atrodam tā saucamo protēžu grupu EME ar metāla sirdi, ko pārstāv dzelzs atoms oksidācijas stāvoklī Fe2 + (samazināts stāvoklis), kas saistās ar skābeklis atgriezeniski.
Asins analīze
- Normālas hemoglobīna vērtības asinīs: 13-17 g / 100 ml
Sievietes sievietēm ir vidēji par 5-10% zemākas nekā vīriešiem.
Augsta hemoglobīna iespējamie cēloņi
- policitēmija
- Pagarināts uzturēšanās augstums
- Hroniskas plaušu slimības
- sirds slimība
- Asins dopings (eritropoetīna lietošana un atvasinājumi vai vielas, kas atdarina tās darbību)
Iespējami zemi hemoglobīna cēloņi
- anēmija
- Dzelzs deficīts (sideropēnija)
- Plaša asiņošana
- karcinomas
- grūtniecība
- talasēmiju
- Burns
Tāpēc skābekļa saturs asinīs tiek aprēķināts ar plazmā izšķīdinātā nelielā daudzuma summu ar frakciju, kas piesaistīta hemoglobīnam.
Vairāk nekā 98% no asinīs esošā skābekļa ir saistīti ar hemoglobīnu, kas savukārt cirkulē asins plūsmā, kas iedalīta sarkanās asins šūnās. Tādējādi, bez hemoglobīna, eritrocīti nespēja pildīt savu skābekļa pārvadāšanas funkciju asinīs.
Ņemot vērā šī metāla galveno lomu, hemoglobīna sintēze prasa pietiekamu dzelzs uzņemšanu ar uzturu. Aptuveni 70% no ķermeņa dzelzs faktiski ir iekļauti hemoglobīna EME grupās.
Hemoglobīns sastāv no 4 apakšvienībām, kas strukturāli ir ļoti līdzīgas mioglobīnam *.
Hemoglobīns ir liels un sarežģīts metalloproteīns, ko raksturo četras globulārās olbaltumvielu ķēdes, kas ietītas ap EME grupu, kas satur Fe2 +.
Tāpēc katrai hemoglobīna molekulai ir četras EME grupas, kas ietītas ar relatīvo globulāro proteīnu ķēdi. Tā kā katrā hemoglobīna molekulā ir četri dzelzs atomi, katra hemoglobīna molekula var saistīties ar sevi četriem skābekļa atomiem saskaņā ar atgriezenisko reakciju:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Kā zināms vairumam cilvēku, hemoglobīna uzdevums ir paņemt skābekli no plaušām, atbrīvot to no šūnām, kurām tas nepieciešams, ņemt oglekļa dioksīdu no tām un atbrīvot to plaušās, kur fito sākas atkal.
Asins pārliešanas laikā plaušu alveolu kapilāros hemoglobīns saistās ar skābekli, kas pēc tam iegūst perifērās asinsrites audus. Šī apmaiņa notiek tāpēc, ka skābekļa saites ar EME grupas dzelzi ir labilas un jutīgas pret daudziem faktoriem, no kuriem vissvarīgākais ir skābekļa spiediens vai daļējs spiediens.
Skābekļa saistīšanās ar hemoglobīna un Bohr efektu
Plaušās plazmas skābekļa spriedze palielinās sakarā ar gāzu difūziju no alveoliem uz asinīm (↑ PO2); šis pieaugums izraisa hemoglobīna piesaistīšanos skābeklim; pretējais notiek perifēros audos, kur izšķīdušā skābekļa koncentrācija asinīs samazinās (↓ PO2) un palielina oglekļa dioksīda daļējo spiedienu (↑ CO2); tas izraisa hemoglobīna atbrīvošanu no skābekļa, uzlādējot sevi ar CO2. Vienkāršojot koncepciju līdz maksimālajam līmenim, asinīs ir vairāk oglekļa dioksīda, un mazāks skābekļa daudzums ir saistīts ar hemoglobīnu .
Lai gan fiziski izšķīdušā skābekļa daudzums asinīs ir ļoti zems, tam ir būtiska nozīme. Faktiski šis daudzums lielā mērā ietekmē savienojuma stiprumu starp skābekli un hemoglobīnu (papildus tam, ka tā ir svarīga atsauces vērtība plaušu ventilācijas regulēšanā).
Apkopojot veselumu ar grafiku, skābekļa daudzums, kas saistīts ar hemoglobīnu, palielinās attiecībā pret pO2 pēc sigmīda līknes:
Fakts, ka plateu reģions ir tik liels, ir svarīga drošības rezerve, sasniedzot hemoglobīna maksimālo piesātinājumu plaušu laikā. Lai gan pO2 alveolārā līmenī parasti ir vienāds ar 100 mm Hg, ievērojot skaitli, mēs faktiski atzīmējam arī kā daļēju skābekļa spiedienu, kas ir vienāds ar 70 mmHg (dažu slimību vai pastāvības biežums augstā augstumā), piesātinātā hemoglobīna procentuālā daļa. paliek tuvu 100%.
Maksimālā slīpuma reģionā, kad daļēja skābekļa spriedze nokrītas zem 40 mmHg, hemoglobīna spēja saistīties ar skābekli strauji samazinās.
Atpūtas apstākļos PO2 intracelulāros šķidrumos ir aptuveni 40 mmHg; šajā sakarā gāzes likumu dēļ plazmā izšķīdušais skābeklis, šķērsojot kapilāro membrānu, izkliedējas uz audiem, kas ir sliktāki par O2. Līdz ar to O2 plazmas spriedze samazinās tālāk, un tas veicina skābekļa izdalīšanos no hemoglobīna. Savukārt intensīvas fiziskās piepūles laikā skābekļa spriedze audos samazinās līdz 15 mmHg vai mazāk, tāpēc asinīs ir ļoti daudz skābekļa.
Attiecībā uz to, ko teica, atpūtas apstākļos nozīmīgs daudzums skābekli saturoša hemoglobīna atstāj audus, paliekot pieejams nepieciešamības gadījumā (piemēram, dažās šūnās strauji palielinās metabolisms).
Iepriekš attēlā parādīto nepārtraukto līniju sauc par hemoglobīna disociācijas līkni; to parasti nosaka in vitro pH 7, 4 un 37 ° C temperatūrā.
Bohr efektam ir sekas gan O2 uzņemšanai plaušu līmenī, gan tā izdalīšanos audu līmenī.
Ja ir vairāk izšķīdušā oglekļa dioksīda bikarbonāta veidā, hemoglobīns vieglāk izdala skābekli un tiek uzpildīts ar oglekļa dioksīdu (bikarbonāta formā).
Tādu pašu efektu iegūst, paskābinot asinis: jo vairāk samazinās asins pH līmenis un mazāk skābekļa paliek piesaistīts hemoglobīnam; ne nejauši, asinīs oglekļa dioksīds tiek izšķīdināts galvenokārt ogļskābes veidā, kas disociē.
Par savu atklājumu, pH vai oglekļa dioksīda ietekme uz skābekļa disociāciju ir pazīstama kā Bohr efekts.
Kā paredzēts, skābā vidē hemoglobīns vieglāk izdala skābekli, savukārt pamata vidē saistība ar skābekli ir spēcīgāka.
Starp citiem faktoriem, kas spēj mainīt hemoglobīna afinitāti skābeklim, mēs atgādinām temperatūru. Jo īpaši hemoglobīna afinitāte skābeklim samazinās, palielinoties ķermeņa temperatūrai. Tas ir īpaši izdevīgi ziemas un pavasara mēnešos, jo plaušu asins temperatūra (saskaroties ar ārējās vides gaisu) ir mazāka nekā tas, kas sasniegts audu līmenī, tādēļ ir atvieglota skābekļa izdalīšanās. .
2, 3-difosoglicerāts ir glikolīzes starpprodukts, kas ietekmē hemoglobīna afinitāti attiecībā uz skābekli. Ja tā koncentrācija sarkano asinsķermenīšu daudzumā palielinās, hemoglobīna afinitāte samazinās, tādējādi veicinot skābekļa izdalīšanos audos. Nejauši, 2, 3-difosfoglicerāta eritrocītu koncentrācija palielinās, piemēram, anēmijas, sirds-plaušu nepietiekamības un uzturēšanās laikā augstā zemē.
Kopumā 2, 3-bifosoglicerāta iedarbība ir salīdzinoši lēna, īpaši, salīdzinot ar ātru reakciju uz izmaiņām pH, temperatūrā un oglekļa dioksīda daļējā spiedienā.
Bohr efekts ir ļoti svarīgs intensīva muskuļu darba laikā; līdzīgos apstākļos, faktiski, audos, kas visvairāk pakļauti stresu, ir vietējais temperatūras un oglekļa dioksīda spiediena un līdz ar to arī asins skābuma pieaugums. Kā paskaidrots iepriekš, tas viss veicina skābekļa pārnešanu uz audiem, pārvietojot hemoglobīna disociācijas līkni pa labi.
